Ученые случайно сделали фермент-пожиратель пластика еще более прожорливым

Электронная микрофотография фермента, расщепляющего ПЭТ.

Dennis Schroeder / NREL

Случайно созданный мутантный фермент расщепляет пластик лучше, чем природный, пишут биологи в Proceedings of the National Academy of Sciences. Они изучали кристаллическую структуру недавно открытого фермента, который расщепляет полиэтилентерефталат (ПЭТ), и для проверки одной из гипотез внесли мутации в активный центр белка, которые должны были «выключить» его активность, однако вместо этого фермент стал работать на 20 процентов эффективнее природного аналога.

Сейчас пластик стал одним из основных загрязнителей окружающей среды. По оценкам исследователей, за 60 лет, с того момента, как начало развиваться промышленное производство пластика, в мире произвели более 8,3 миллиардов тонн разных его видов. Около 80 процентов пластиковых отходов выбрасывается.

Полиэтилентерефталат — одна из самых распространенных разновидностей пластика, из него изготавливают емкости для напитков и искусственное волокно. Поэтому исследователи ищут способы утилизации ПЭТ без ущерба для окружающей среды. В 2016 году японские микробиологи, исследуя почву вблизи завода по производству ПЭТ, нашли бактерию Ideonella sakaiensis, которая его гидролизует. С помощью специальных ферментов микроорганизм расщепляет ПЭТ на малотоксичные терефталевую кислоту и этиленгликоль. За шесть недель бактерии оказались способны переработать полимерную пленку толщиной 0,2 миллиметра.

Один из ферментов I.sakaiensis — ПЭТаза — «запускает» процесс деградации ПЭТ и расщепляет полимер на мономерные звенья. В новой работе биологи под руководством профессора Джона Макгихана (John McGeehan) из Плимутского университета и доктора Грега Бекхема (Gregg Beckham) из Национальной лаборатории возобновляемых источников энергии Министерства энергетики США исследовали кристаллическую структуру ПЭТазы, чтобы понять, как она работает. Ученые построили трехмерную модель фермента и смогли увидеть, как работает его активный центр, удерживая и расщепляя молекулу полимера. 

Исследователи выяснили, что по структуре белок похож на свой природный аналог, кутиназу. Этот фермент способен гидролизовать природный воск кутин, который защищает листья и плоды растений от чрезмерного испарения воды, но не может расщеплять разветвленные искусственные полимеры. В отличие от кутиназы у ПЭТазы более открытый активный центр, который может удерживать такие молекулы. Поэтому биологи предположили, что микроорганизм эволюционировал в почвах, содержащих ПЭТ, и обзавелся ферментами, гидролизующими полимер. Чтобы проверить эту гипотезу, ученые создали мутантную ПЭТазу с активным центром, похожим на активный центр кутиназы.

Однако мутантный фермент стал гидролизовать пластик на 20 процентов активнее природной ПЭТазы. Более того, он оказался способен перерабатывать полиэтилен фурандикарбоксилат — полимер, получаемый из целлюлозы. «Технологически процесс получения фермента почти такой же, как получение белков, которые используются в биодетергентах и при произведстве биотоплива. Технология существует и есть большая вероятность, что в последующие годы мы увидим индустриальный процесс расщепления ПЭТ и, возможно, других веществ на первоначальные «строительные блоки», которые можно будет постоянно перерабатывать», — говорит Джон Макгихан.

Екатерина Русакова